Doğanın Küçük Lokomotif Yapısı Çözüldü
The Scripps Research Institute (TSRI) bilimcileri tarafından yönetilen bir grup, kargo görevi yapan ve daha bir çok kritik görev üstlenen moleküler temel bir yapısal organizasyonu çözümledi.
Biyologlar uzun zamandır bu moleküler motorun ‘ dinein-dinaktin kompleksi ‘ nasıl çalıştığını araştırıyorlardı. Kompleksin büyük bir yapısı olması, yüksek esnekliği ve 10.000’den fazla altbirimi sebeplerinden ötürü kompleksi küçük parçalar halinde çalışıyorlardı. Yeni bir araştırmada ise TSRI’den bir biyolog olan Gabriel C. Lander önderliğinde lobarutavar kapsamında, dinein-dinaktin kompleksinin tüm yapısı görüntülendi.
Bu çalışma dinein motorunun regülasyonu ile ilgili kritik bakış açıları kazandırdı. Bu bakış açıları sayesinde yapısal bir sistem kurulabiliyor, ve sistemdeki hataların Huntington, Parkinson, Alzheimer hastalıkları ile bağlantısı da teşhis edilebiliyor.
Bulgular Nature Structural & Molecular Biology dergisinde yayımlandı.
Eşi Görülmemiş Detay
Dinein ve dinaktin proteinleri normalde mikrotübüllerde (hücre içi damar sistemi) hücresel aktivitelerde birlikte çalışır. Bu aktiviteler, hücre bölünmesinden hücre içi mRNA taşımasına kadar bir çok aktiviteyi kapsıyor. Kompleks aynı zamanda nöron gelişiminde ve yenilenmesinde de etkili. Kompekste oluşan bir problemin de Huntington, Parkinson ,Alzheimer ve ALS hastalıkları ile de bağlantısı olduğu görüldü. Buna ek olarak, bazı virüsler (siğil, bel soğukluğu, HIV) dinein-dinaktin kompleksini esir alarak onunla birlikte hücre içlerine ulaşabiliyor.
Kompleksin nasıl göründüğünü ve nasıl çalıştığını anlamak medikal olarak çok büyük bir kullanım alanına ve öneme sahip. Kompleksi çalışmak için, önce laboratuarda dinein ve dinaktin parçaları ayrı ayrı üretildi, ki kendileri bile bir çok alt birimleri olduğundan yeterince karmaşıklar.Bu proteinler mantarlardan memelilere kadar evrimsel olarak korunmuş ve çok değişmemiş durumdalar.
Elektron mikroskobu ile proteinler iki boyutlu olarak görüntülendi. Bu yapısal veriler eşi görülmemiş detaylara sahip ve alt birimler daha önce hiç görüntülenmemişti bile.
Ekip daha sonra görüntüyü daha açık hale getirecek ve örneği daha pür hale getirecek yeni bir yaklaşım geliştirdi ve kompleksi iki protein bir aradayken mikrotübül – demiryolu benzeri bir yapı – içinde görüntüledi. Burada kompleks kargo görevini yapıyor.
Bu yöntem de ilk kez olarak yapıldı ve bu kompleks ilk kez bu şekilde görüntülendi.
Limitleri Zorlamak
Mikrotübül içine nasıl yerleştiği ve nasıl sığdığı görsel datasından kolayca anlaşılabiliyor. Tek yönlü çalışan bu molekül, mikrotübül içerisinde nasıl çalışıyor olduğu izlenilebildi.
Ekip daha yüksek çözünürlüklü görüntüler yakalamayı hedefliyor, hatta mümkün olduğunda üç boyutlu görüntü hedefleniyor. Bunun için ise elektron tomografisi kullanılacak.
Araştırma Referansı: “Structural organization of the dynein-dynactin complex bound to microtubules,” DOI: 10.1038/nsmb.2996
Kaynak: http://phys.org/news/2015-03-scientists-reveal-secrets-nature-locomotive.html#ajTabs
BilimFili.com "Doğanın Küçük Lokomotif Yapısı Çözüldü"
https://bilimfili.com/doganin-kucuk-lokomotif-yapisi-cozuldu/
BİYOLOJİ HABERLERİ
-
Amonyum, Dünya’da Yaşamın Ortaya Çıkmasını Sağladı
-
16 Nisan, 'Dünya Biyologlar Günü'
-
Protonların Aşamalı Değişimi, ATP Sentaz Enzimi ve Mitokondriyum
-
Biyoloji Kongre Sponsorluğu
-
Dünya'da Yaşamın Nasıl Başladığının Sırrı...
-
Kazdağları Yaban Mantarları Eğitim Festivali
-
Işığın Değişmesi İle Algler
-
Trikotilomani Nedir
-
Araştırma üniversitelerinin listesi belli oldu. İşte 10 araştırma üniversitesi
-
Bilim İnsanları Tarafından Yapılan Yeni Çalışmada “Hücre İçi Saati” Bulundu
-
UCLA biyologları yaşlanmayı yavaşlatıyor, meyve sineklerinin ömrünü uzatıyor
-
Bilim insanları betalain sentezlemeyi başarmışlar. Betalain üretmenin bize faydaları nelerdir ?
-
Beyin Tanıdık Yüzleri Nasıl Ayırt Ediyor
-
Hakkâri Sat Dağlarında İki Yeni Buzul Gölü Keşfedildi
-
Her Nöron 1000’den Fazla Mutasyon Taşıyor Olabilir